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Estudio y análisis comparativo de interacciones entre la proteina integrina con fragmentos de la proteína fibrilina-1 y fragmentos mutados de esta utilizando la metodología de Docking molecular

dc.contributor
dc.creatorRicardo Vivas Reyes; Universidad de Cartagena
dc.creatorYamiris Tirado; Universidad de Cartagena
dc.creatorVerónica Valdiris; Universidad de Cartagena
dc.date2016-12-15
dc.date.accessioned2017-05-25T22:56:59Z
dc.date.available2017-05-25T22:56:59Z
dc.date.issued2017-05-25
dc.identifierhttp://rcientificas.uninorte.edu.co/index.php/salud/article/view/5748
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10584/6731
dc.descriptionObjetivo: Evaluar las interacciones proteína-proteína que pueden darse entre fragmentos de la proteína fibrilina-1, cuyas mutaciones causan el síndrome de Marfan (SM). Materiales y métodos: Se realizaron una serie de cálculos docking proteína-proteína entre las macromoléculas de interés se empleó el programa Molsoft ICM, se utilizaron las estructuras cristalinas de la proteína Integrina αVβ3 y de fragmentos de la proteína fibrilina-1, además se generaron mutaciones en la fibrilina-1, las cuales son características en pacientes con síndrome de Marfan, realizando posteriormente el acoplamiento molecular. Se determinó los aminoácidos que con mayor frecuencia estaban presentes en el sitio de interacción y su hidrofobicidad. Resultados: Se cuantifico la cantidad de aminoácidos hidrófobos presentes en las zonas de interacción dadas por los acoplamientos, teniendo en cuenta la energía del sistema, estuvo entre el 40 y 50 % de los aminoácidos de la zona de interacción, con un porcentaje mayor con respecto a aminoácidos neutros o cargados. En los resultados obtenidos utilizando las mutaciones realizadas sobre los fragmentos cbEGF22-TB4-cbEGF23 y cbEGF9-hyb2-cbEGF10 de la fibrilina-1, se encontró que no se ubicaron en zonas cercanas al sitio de interacción en la mayoría de los casos. Conclusiones: Las interacciones entre los fragmentos de fibrilina-1, y estos con respecto a la integrina mostraron en sus zonas de interacción la presencia mayoritariamente de aminoácidos hidrofóbicos, que es lo esperado normalmente.
dc.formatapplication/pdf
dc.languagees
dc.publisherUniversidad del Norte
dc.relationhttp://rcientificas.uninorte.edu.co/index.php/salud/article/download/5748/21085
dc.sourceRevista Científica Salud Uninorte; Vol 32, No 3 (2016): Septiembre - Diciembre
dc.sourceSalud Uninorte; Vol 32, No 3 (2016): Septiembre - Diciembre
dc.subject
dc.titleEstudio y análisis comparativo de interacciones entre la proteina integrina con fragmentos de la proteína fibrilina-1 y fragmentos mutados de esta utilizando la metodología de Docking molecular
dc.type
dc.type


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