Actualización sobre la glicoproteína GP41 del VIH y sus dominios implicados en la infectividad viral

Abstract

El Virus de Inmunodeficiencia Humana (VIH), es un lentivirus que contiene genes que codifican para diferentes glicoproteínas que son responsables de la interacción del virus con la célula humana. La glicoproteína 120 (gp120) determina el tropismo viral, mientras que la gp41 media la unión y fusión entre el virus y la célula. La gp41 tiene tres porciones, un ectodominio que a su vez contiene distintos dominios funcionales, como lo son: el péptido fusión (FP), la región de repetición N terminal (NHR), la región de repetición C terminal (CHR) y la región extracelular membrana proximal (MPER); un dominio transmembranal el cual participa en el anclaje del complejo de glicoproteína de la envoltura en la membrana viral y uno intracitoplasmático o endodominio. La importancia de esta última porción ha sido mostrada en diferentes estudios realizados en modelos animales en los que se inducen acortamientos o deleciones en ciertas secuencias de aminoácidos de la región llevando a una disminución o supresión de la replicación viral. Esta cola intracitoplasmática a su vez presenta diferentes secuencias de aminoácidos o motivos que desempeñan funciones específicas; los motivos péptidos líticos de lentivirus (LLP), se ha relacionado con la actividad citolítica del virus y la expresión de glicoproteínas de superficie y su incorporación en los viriones. El motivo de tirosina (YXXL) tiene como función la determinación de la dirección exacta de la salida de los nuevos viriones así como de la efectividad de este proceso y, el motivo diaromático (YW) es el responsable del tránsito intracelular de las glicoproteínas de la envoltura.